ENZIMA ARN POLIMERASA

 ENZIMA ARN POLIMERASA

Son las enzimas  capaces de sintetizar ARN, y encargadas de  llevar a cabo la transcripción.(Richard H. Ebright 2000) Existen varias tipos de  ARN polimerasas, aunque la más importante, por su función y su cantidad en la célula es la ARN polimerasa II de eucariotas, que es la que sintetiza los ARN mensajeros que serán traducidos a proteínas en el retículo endoplasmático

En las células  eucariotas  el  ARN polimerasa se divide en 3  tipos:

a)    Las de tipo I son las encargadas de la síntesis y reparación del ARN propio de los ribosomas.

b)    La ARN pol II, como ya hemos comentado, es la encargada de la síntesis y reparación de los ARN mensajeros y otros tipos de ARN de muy pequeño tamaño de los que se están empezando a estudiar su función y origen, los microARNs.

c)    La ARN pol III de eucariotas es la encargada de la síntesis de los ARN de transferencia, encargados de presentar los aminoácidos a los ribosomas y también sintetizan los ARN ribosómicos 5S, que se encuentran en la región que interviene en el reconocimiento de los ARN de transferencia. 

    

Ilustración 1. la estructura de la RNA-polimerasa II de levaduras. El centro activo lo puedes localizar en el centro de la proteína gracias a la presencia del átomo de Mg. Cada subunidad está representada de un color diferente. En torno al Mg contactan las dos subunidad. Imagen Extraida de: https://www.sebbm.es/BioROM/contenido/av_bma/apuntes/T11/RNApol.htm

Ilustración 2. tabla donde se muestra las características de localización y actividad de la ARN. Imagen extraída de:https://www.sebbm.es/BioROM/contenido/avbma/apuntes/T11/RNApol.htm

En los procariotas, bacterias y arqueas, la única variante de ARN polimerasa con la que cuentan realiza todas las funciones que en eucariotas llevan a cabo de forma más especializada diferentes ARN pol.(Richard H. Ebright 2000) Esta enzima tiene una menor cantidad de subunidades que la eucariota, tan solo 5 La ARN pol de arqueas y bacterias es muy similar entre ellas y respecto a las ARN pol de eucariotas las más parecidas a las procariotas son la I y la IV. Además los cloroplastos y las mitocondrias, que tienen su propio ADN cuentan con sus propias ARN pol, diferentes de las eucariotas y más emparentadas con las de las bacterias de las que derivan estos orgánulos celulares.

Video donde se explica la  Enzima ARN dependiente de ARN polimerasa. Bioquímica.

FUENTES

1. Richard H. Ebright 2000, RNA Polymerase: Structural Similarities Between Bacterial RNA Polymerase and Eukaryotic RNA Polymerase II Journal of Molecular Biology, Volume 304, Issue 5, 15 December 2000, Pages 687-698 Tomada de Wikipedia el 11 de noviembre de 2020.

PROTEÍNAS DE MEMBRANA (TRES CLASES).

 PROTEÍNAS DE MEMBRANA (TRES CLASES).

La membrana interactúa con proteínas especializadas alzadas, que provienen de membranas celulares e intracelulares. este tipo de proteína se divide en tres diferentes clases que son: proteínas integrales de membrana, proteínas periféricas de membrana y proteínas de membrana ancladas a lípidos, la diferencia es por el modo de acción con la bicapa lipídica.

PROTEÍNAS INTEGRALES DE MEMBRANA

Se componen de regiones hidrofóbicas, que se encuentran en el interior de la bicapa lipídica. Estas proteínas abarca totalmente la bicapa.  Según. Nelson, D; (1995) otras proteínas de membrana tienen varios segmentos unidos por bucles en la superficie de la membrana. El espacio que acapara la membrana con frecuencia es una a hélice que contiene unos 20 residuos de aminoácidos.  Las proteínas integrales de membrana aisladas se suelen conservar en presencia del detergente, para evitar su desnaturalización. este práctica es muy eficiente para los métodos de aprendizaje.

La bacteriorrodopsina es una de varias proteínas de membrana, a helicoidales, cuyas estructuras se conocen con detalle.

Ilustración 1. las funciones de la bacteriorrodopsina conjugada con el ATP, Imagen extraída de https://www.bifi.es/~jsancho/estructuramacromoleculas/6Proteinasdemembrana/6Proteinasdemembrana.htm

PROTEÍNAS PERIFÉRICAS DE MEMBRANA

Las proteínas periféricas de la membrana, son proteínas que únicamente se relacionan o asocian a la membrana de forma momentánea. Se pueden descartar fácilmente, lo que les permite involucrarse en la comunicación celular. Estas proteínas se pueden adherir a proteínas integrales de la membrana o se pueden pegar a pequeñas porciones de bicapas lipídicas por ellas mismas. Las proteínas periféricas están asociadas a menudo con canales iónicos y con receptores transmembranales. La mayoría de este tipo de proteínas es hidrófila.

FUNCIONES 

Sirven como receptoras para moléculas mensajeras como lo que son las hormonas. Confieren cierta identidad a la célula. Establecen uniones con los microfilamentos que rodean la membrana.

Ilustracion 2. Algunas proteínas de la membrana forman un sistema de transporte mayor que moviliza moléculas e iones a través de la bicapa fosfolipídica polar. Imagen extraída de : https://www.ck12.org/book/ck-12-conceptos-biolog%c3%ada/section/2.5/

PROTEÍNAS DE MEMBRANA ANCLADAS A LÍPIDOS

Normalmente se encuentran unidas a una membrana mediante un enlace covalente, acompañado de un ancla lipídico. Este tipo de proteínas es muy común en virus y células del tipo eucariotas. 

Existen otro tipo de proteínas con membrana anclada a lípidos, las cuales se caracterizan por conformas cadenas de 15 a 20 carbonos, en un átomo de azufre, todo esto resultado del residuo de cisteína en el término C de la proteína.

Según Desvaux, M (2009) muchas proteínas eucariotas ancladas a lípidos están unidas a una molécula de glicosilfosfatidilinositol . Un glicano de composición diversa se une al inositol por un residuo de glucosamina, un residuo de manosa une al glicano con un residuo de fosfoetanolamina y el grupo a-carboxilo del C terminal en la proteína se enlaza a la etanolamina mediante un enlace de amida. Se sabe que más de 100 proteínas diferentes están asociadas a membranas mediante un ancla de glicosilfosfatidilinositol. 

 

Video. donde se explican membranas con lípidos.

FUENTES.

Desvaux, M., Hébraud, M., Talon, R. y Henderson IR 2009. Secreción y localizaciones subcelulares de proteínas bacterianas: una cuestión de conciencia semántica. Tendencias en microbiología. 17: 139-145 

Chan, YG, Cardwell,  TM, Uchiyama, T. y Martinez, JJ 2009. La proteína de la membrana externa rickettsial B (rOmpB) media la invasión bacteriana a través de Ku70 en una actina, c ‐ Cbl, clatrina y caveolina 2 dependientes conducta. Microbiología celular. Extraido de: https://biotecnia.unison.mx/index.php/biotecnia/article/view/719. Revisado el 10 de noviembre del 2020

INHIBICIÓN REVERSIBLE DE LAS ENZIMAS

INHIBICIÓN REVERSIBLE DE LAS ENZIMAS

¿QUE ES?

Son moléculas de pequeño tamaño que se unen de forma reversible con la enzima que inhiben. Un inhibidor de enzimas es el que que se enlaza con otras enzimas y interviene su actividad cortando toda conexión entre ellas. Estos tienen la capacidad de actuar para evitar la formación del complejo enzimático.

Todas las células contienen gran variedad de inhibidores enzimáticos naturales, que tienen un gran rol en el proceso del metabolismo. siendo estos de vital importancia para el sentido de la vida. También existe una gran variedad de inhibidores artificiales estos utilizados en laboratorios para experimentos sobre otras rutas de metabolismo, ya que muchos agroquímicos que se conocen en la actualidad su principal función es la inhibición de enzimas y  proteínas.

existen otras características como cuando el inhibidor se une en una forma covalente con las enzimas, esto provocando la reacción de la  inhibición irreversible. La mayoría de características y reacciones que tiene que ver con el campo biológico son del ámbito de características reversibles.

TIPOS DE INHIBIDORES 

Los tipos básicos de inhibición reversible son competitiva, acompetitiva y no competitiva. Se pueden diferenciar de manera experimental por sus efectos sobre el comportamiento cinético de las enzimas.

                                   Ilustración. algunos de los inhibidores más característicos imagen extraída                                                          de; file:///C:/Users/20de%20bioqu%C3%ADmica.PDF

INHIBIDORES COMPETITIVOS.

estos inhibidores son los mas comunes en la rama de la bioquímica. En este tipo de inhibición la unión solo se puede dar si la molécula se encuentra libre sin ninguna unión con algún tipo de sustrato. Cuando un inhibidor competitivo se une con una molécula de enzima, una molécula de sustrato no puede unirse a esa molécula de enzima. Al revés, la unión de sustrato y una molécula de enzima evita el enlazamiento de un inhibidor( Principios de la Bioquimica PDF) 2020. existe la inhibición No clásica este tipo de inhibición es característica  en las enzimas alostéricas. También existe la clásica, esta se caracteriza por la unión de la enzima en el mismo sitio activo. 

Ilustración 2.  Diagramas de inhibición enzimática reversible. En este esquema, las enzimas catalíticamente competentes están en gris claro y las enzimas inactivas están en gris oscuro. a) Inhibición competitiva clásica. S e I se unen al sitio activo en una forma mutuamente excluyente. b) Inhibición competitiva no clásica. La unión de S con el sitio activo evita la unión de I a un sitio separado y viceversa. c) Inhibición acompetitiva. I se une sólo al complejo ES. La enzima se inactiva cuando se enlaza con I. d) Inhibición no competitiva. I se puede unir a E o a ES. La enzima se inactiva cuando se enlaza I. Aunque al complejo EI pueda unirse todavía S, no se forma producto. Principios de la Bioquimica PDF (2020).

INHIBICIÓN ACOMPETITIVA

En la inhibición acompetitiva, el inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato, pero su unión al enzima aumenta la afinidad del sustrato por el enzima, dificultado su disociación e impidiendo la formación de los productos. Este tipo de inhibición es común que se presente en las reacciones de multisustrato

INHIBICIÓN NO COMPETITIVA

En la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea la unión del sustrato con el sitio activo, sino que se pega a otro sitio y evita que la enzima haga su función. Se dice que esta inhibición es no competitiva porque el inhibidor y el sustrato pueden estar unidos a la enzima al mismo tiempo.

Si un inhibidor es no competitivo, la reacción catalizada por la enzima jamás llegará a su velocidad de reacción máxima normal, incluso en presencia de mucho sustrato. Esto se debe a que las moléculas de enzima que están unidas al inhibidor no competitivo están "envenenadas" y no pueden hacer su función, independientemente de la cantidad disponible de sustrato.

   Ilustración 3. comparación ilustrativa de las diferencias de los inhibidores. imagen extraída de: https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/enzyme-regulation 

FUENTES.

Enzyme inhibitor. (Inhibidor enzimático; 10 de mayo de 2016). Consultado el 10 de Octubre de 2020 en Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme_inhibitor.

 H. Robert Horton 2008. North Carolina State University, Principios de la Bioquimica PDF CUARTA EDICIÓN. pg 12 cap.13.

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ASAS Y GIROS DE LAS PROTEÍNAS.

ASAS Y GIROS DE LAS PROTEÍNAS.

Dentro de la estructura de las proteínas existen las asas. estas son secuencias de estructuras secundarias, teniendo como función cambios de dirección en la columna vertebral del polipéptido. de igual manera en las regiones repetitivas, las conformaciones de los grupos peptídicos en las regiones no repetitivas están restringidas las asas. Las asas contienen comúnmente residuos de característica hidrofóbica, estas encontrándose en la superficie de las proteínas, donde frecuentemente se encuentra en exposición a un solvente y esta forma puente de hidrógeno con el agua.

                                   ilustración. características general de observar sobre las asas y giros Extraida de                                                   https://es.scribd.com/doc/140092575/Asas-y-Flexiones
 

Dentro de las asas, algunas asas consisten en cantidad residuos de función o estructura que no se repite. El promedio es del 10% de los residuos se puede encontrar en dichos sectores u regiones. Las asas que sólo contienen un promedio de 5 residuos se llaman giros si causan  desniveles en la dirección de una cadena de polipéptidos. Los modelos más comunes de giros bruscos se llaman giros inversos o giros B por el hecho que con frecuencia conectan hebras B antiparalelas diferentes.

Los giros y las asas se caracterizan por ser de la estructura secundaria de las proteínas. Ambos tiene la característica de unir las hélices alfa con las hebras beta. Esto permite que formen una cadena polipéptido se doble sobre si misma, para producir la forma tridimensional como su estructura nativa.

Existen dos tipos comunes de giros B, que se caracterizan por el nombre de tipo I y tipo II. Abos en su interios conteniendo residuos de aminoácidos. Estabilizados por puentes de hidrógeno que se encuentran entre el oxígeno carbónico entre el primer residuo y el hidrogeno del amida cuatro carbonos.

Video de una breve explicación sobre giros B.

FUENTES

1. https://www.youtube.com/watch?v=ra4Te5hPgFI

HÉLICE ALFA DE LAS PROTEÍNAS

HÉLICE ALFA DE LAS PROTEÍNAS 

La hélice alfa de las proteínas fue propuesta en 1950 por dos científicos; Linus Pauling y Robert Corey, los cuales tomaron en cuenta las proporciones de los grupos peptídicos, así como otras opciones como las estéticas y estabilizados por puentes de hidrógeno. como su nombre lo menciona la hélice trata de un modelo observado en la repetición de las estructuras del  U-queratina que es una proteína fibrosa.

FUNCION.

Dentro de las proteínas la hélice alfa maneja un rol de suma importancia en la conformación de la hemoglobina y en proteinas globulares mas complejas. así también tiene otros roles como adoptar un espacio dependiendo del espacio y rigidez de rotación de los enlaces entre residuos aminoacídicos. tienen funciones de trasporte y transmisión de diversa índole, presenta también en dominios de transcripción, importantes desde el punto de vista de la expresión genética. 

Otras funciones son las biológicas tales como: el ensamblaje y la oligomerización tanto de proteínas de membrana como proteínas solubles.

ESTRUCTURA.

En general, cada giro de una hélice alfa tiene en promedio 3.6 residuos aminoacídicos, lo que equivale más o menos a 5.4 Å de longitud. Sin embargo, los ángulos y las longitudes de giro varían de una proteína a otra con estricta dependencia de la secuencia de aminoácidos de la estructura primaria.

En general casi todas las hélices alfa tienen un dextrógiro ( que se desvían a la derecha) pero en la actualidad también se conoce de hélices alfa que giran en forma de levógiros (  se desvía hacia a la izquierda). pero la tendencia siempre será hacia la derecha. ya que para tener ambos giros la configuración debe s la misma ( L o D) aminoácidos.

                                        Diagrama de la estructura de la hélice alfa (Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0                                                                                  (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)], vía Wikimedia Commons)

Según Eisenberg, D. (2003). Se  caracteriza a la hélice alfa por la forma espiralada en la que se encuentran dispuestos los aminoácidos, que parecen ordenarse alrededor de un eje longitudinal imaginario con los grupos R hacia el exterior de este.

Existen ejemplos de dos hélices a anfipáticas que interactúan y producen una estructura extendida de resorte-resorte donde las dos hélices a se abrazan entre sí con sus caras hidrofóbicas en contacto y sus caras hidrofílicas expuestas al solvente. 

las hélices alfa funcionan como estructura secundaria del las proteínas.

Video donde se explica gráficamente y ilustrativamente el proceso de la hélice alfa.

 

FUENTES.

1. Eisenberg, D. (2003). El descubrimiento de las características estructurales de las proteínas alfa-hélice y hoja beta, la principal. Pnas , 100 (20), 11207–11210. Huggins, ML (1957). La estructura de la alfa queratina. Chemistry , 43 , 204-209.

 

Mapa conceptual sobre la clase: enzimas

 

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS.