domingo, 8 de noviembre de 2020

HÉLICE ALFA DE LAS PROTEÍNAS

HÉLICE ALFA DE LAS PROTEÍNAS 

La hélice alfa de las proteínas fue propuesta en 1950 por dos científicos; Linus Pauling y Robert Corey, los cuales tomaron en cuenta las proporciones de los grupos peptídicos, así como otras opciones como las estéticas y estabilizados por puentes de hidrógeno. como su nombre lo menciona la hélice trata de un modelo observado en la repetición de las estructuras del  U-queratina que es una proteína fibrosa.

FUNCION.

Dentro de las proteínas la hélice alfa maneja un rol de suma importancia en la conformación de la hemoglobina y en proteinas globulares mas complejas. así también tiene otros roles como adoptar un espacio dependiendo del espacio y rigidez de rotación de los enlaces entre residuos aminoacídicos. tienen funciones de trasporte y transmisión de diversa índole, presenta también en dominios de transcripción, importantes desde el punto de vista de la expresión genética. 

Otras funciones son las biológicas tales como: el ensamblaje y la oligomerización tanto de proteínas de membrana como proteínas solubles.

ESTRUCTURA.

En general, cada giro de una hélice alfa tiene en promedio 3.6 residuos aminoacídicos, lo que equivale más o menos a 5.4 Å de longitud. Sin embargo, los ángulos y las longitudes de giro varían de una proteína a otra con estricta dependencia de la secuencia de aminoácidos de la estructura primaria.

En general casi todas las hélices alfa tienen un dextrógiro ( que se desvían a la derecha) pero en la actualidad también se conoce de hélices alfa que giran en forma de levógiros (  se desvía hacia a la izquierda). pero la tendencia siempre será hacia la derecha. ya que para tener ambos giros la configuración debe s la misma ( L o D) aminoácidos.


                                        Diagrama de la estructura de la hélice alfa (Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0                                                                                  (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)], vía Wikimedia Commons)

Según Eisenberg, D. (2003). Se  caracteriza a la hélice alfa por la forma espiralada en la que se encuentran dispuestos los aminoácidos, que parecen ordenarse alrededor de un eje longitudinal imaginario con los grupos R hacia el exterior de este.

Existen ejemplos de dos hélices a anfipáticas que interactúan y producen una estructura extendida de resorte-resorte donde las dos hélices a se abrazan entre sí con sus caras hidrofóbicas en contacto y sus caras hidrofílicas expuestas al solvente. 

las hélices alfa funcionan como estructura secundaria del las proteínas.

Video donde se explica gráficamente y ilustrativamente el proceso de la hélice alfa.


 

FUENTES.

  1. Eisenberg, D. (2003). El descubrimiento de las características estructurales de las proteínas alfa-hélice y hoja beta, la principal. Pnas , 100 (20), 11207–11210. Huggins, ML (1957). La estructura de la alfa queratina. Chemistry , 43 , 204-209.



 

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